1. 小分子量的融合肽：這類標簽蛋白只有幾個氨基酸，如poly His，StrepII-tag，FLAG，c-myc-等，主要用于靶蛋白的純化，也可用于靶蛋白的輔助檢測，且由于分子量很小，幾乎不干涉靶蛋白的結構，活性和功能，一般純化后不用去除標簽，非常簡單方便。目前zui常使用的是poly His標簽蛋白，可使用金屬離子親和層析(IMAC)進行純化，用梯度濃度咪唑溶液洗脫。當靶蛋白為包涵體時，也可在變性條件下純化靶蛋白，容易實現規模化，是目前應用的方法。但是該方法也有自身的局限性，由于許多蛋白有內在的組氨酸和/或半胱氨酸氨基酸殘基，其它的非特異蛋白與靶蛋白一起與金屬離子親和層析柱料發生結合，影響靶蛋白的純度；另外，咪唑可能會影響晶體學，NMR等實驗；咪唑也會導致一些蛋白質的聚集；由于金屬離子可吸附到NTA樹脂上，帶金屬離子中心的蛋白質也不適合用該方法純化，另外Ni2+-NTA可被還原，在厭氧條件下也不適合使用該方法。

Strep-tagII，只有8個氨基酸(色氨酸-絲氨酸-組氨酸-脯氨酸-谷氨酰胺-苯丙氨酸-谷氨酸-賴氨酸)的小標簽，該標簽與固定在以Sepharose為基礎的基質上的Strep-Tactin 配基特異性結合，并且Strep-tagII與Strep-Tactin的結合親和力比鏈霉抗生物素蛋白結合親和力多大約100倍，使得StrepTactin Sepharose 高性能適合純化Strep-tag II蛋白，得到的靶蛋白純度更高。純化均在生理條件下進行，使用脫硫生物素溫和的洗脫很好地保護了靶蛋白的活性。Strep-tag II的*性能被越來越多的科研者認識并應用。
 

2. 大分子量增溶性融合蛋白：如GST (谷胱甘肽-S 轉移酶), MBP（麥芽糖結合蛋白），SUMO（泛素樣修飾蛋白），NusA（轉錄終止抗終止因子），TrxA（大腸桿菌硫氧還蛋白），DsbA（蛋白質二硫鍵異構酶）等，這類融合蛋白的主要功能是提高靶蛋白的可溶性，促進靶蛋白正確折疊，提高穩定性。其中GST標簽蛋白可直接利用含有還原型谷胱甘肽瓊脂糖凝膠(Glutathione sepharose)親和樹脂進行純化，MBP融合蛋白可通過交聯淀粉親和層析一步純化。其他幾個融合蛋白則不能直接純化，蛋白融合構建時需要和用于純化的小標簽聯用，如在靶蛋白N端融合His-SUMO的方式。但是由于這些融合蛋白的分子量比較大，容易影響到靶蛋白的構象和功能，因此純化后需要切除，通常的方式是在融合蛋白和靶蛋白之間加入蛋白酶（一般有腸激酶，TEV，凝血酶，Xa因子）識別特異序列，切割后經過親和層析，去除標簽蛋白部分，得到靶蛋白，但會在靶蛋白N端殘留2-3個氨基酸，一般不會影響靶蛋白的結構和活性，但有些蛋白的活性對N端的外源氨基酸很敏感，甚至多出一個外源氨基酸都會影響到蛋白的活性。

需要重點指出SUMO作為融合蛋白的一個重要優點，即SUMO蛋白酶特異地識別完整的SUMO標簽蛋白序列，*移除SUMO標簽蛋白，不會殘留外源氨基酸。SUMO蛋白酶在較寬范圍的反應環境體系中保持較高的活力，例如溫度（4～30℃）、pH（5.5～9.5）等。SUMO蛋白酶帶有多聚His標簽，融合蛋白切割后可進行親和層析純化，去除SUMO蛋白酶，得到天然的目的蛋白。針對SUMO的這一優勢，目前科研人員對SUMO進行改造，提高其穩定性，開發了一系列SUMO融合表達產品，分別針對原核表達系統，酵母表達系統，昆蟲表達系統和哺乳動物表達系統的表達載體和SUMO蛋白酶等，被越來越廣泛的應用。
 

3. 報告性融合蛋白：這類融合蛋白常用的有eGFP（增強型綠色熒光蛋白），eCFP（增強型青色熒光蛋白）和eYFP（增強型黃色熒光蛋白）等熒光蛋白，均由野生型熒光蛋白通過氨基酸突變而來，熒光強度更強、熒光性質更穩定。融合這些熒光蛋白，可進行目標基因的活細胞檢測，這些熒光蛋白自發熒光，無需使用抗體或原位雜交等技術，無需破碎組織細胞，直接通過熒光顯微鏡就可在活細胞狀態下實時觀察目的基因在細胞中的亞細胞定位和表達情況，可謂活細胞探針。如果兩個蛋白分別融合不同熒光蛋白，通過FRET原理，還可進行活體細胞中蛋白互作的研究。熒光蛋白作為標簽蛋白，還有以下優勢：自發熒光，不用破碎組織細胞，觀察目的基因的實時定位和表達情況；熒光性質穩定，不受細胞內其他產物的干擾；消耗低，檢測快速簡便，靈敏度高且重現性好，非常適合高通量的藥物篩選。目前這些熒光蛋白已經被廣泛應用于基團表達調控、轉基因功能研究、蛋白在細胞中的功能定位、遷移變化及藥物篩選等。